Ramnoza protonică anomerică ca anti-îmbătrânire. Imunologie Text1


Convenţional, antigenele se definesc ca substanţe strãine, care, consecutiv introducerii în organismul uman sau animal pe o cale parenteralã alta decât cea digestivãdeclanşeazã sinteza anticorpilor cu care se combinã specific. Definiţia este incompletã din câteva motive. Calea digestivã de administrare a antigenelor nu exclude totdeauna posibilitatea declanşãrii rãspunsului imun.

Cuvânt Înainte Imunologia este unul dintre ... - Cursuri Medicina

Pentru agenţii infecţioşi care se multiplicã în tractul digestiv, administrarea oralã asigurã o bunã imunizare de exemplu, vaccinul polio se administreazã oral, deşi calea parenteralã este mai eficientã. Unele substanţe nonself sunt în mod eronat considerate ca neantigenice, deoarece, deşi in vivo stimuleazã reactivitatea imunitarã şi induc sinteza unei cantitãţi mici de anticorpi, in vitro nu produc reacţii vizibile antigen-anticorp.

Faţã de unele antigene, organismele nu declanşeazã rãspunsul imun, ci manifestã o stare de toleranţã. Unele molecule în stare nativã nu induc un rãspuns imun, ci numai dupã cuplarea covalentã cu o moleculã purtãtor. Molecula nativã îşi pãstreazã proprietatea de a se combina specific cu anticorpii sintetizaţi. Astfel de molecule se numesc haptene. Bach defineşte antigenele ca fiind molecule care, consecutiv introducerii în organism pe o cale adecvatã, induc un rãspuns imun materializat prin proliferarea celulelor limfoide şi sinteza moleculelor de recunoaştere anticorpi şi receptori celularicu care se combinã in vivo şi in vitro.

Modelul general de structurã a unui antigen O moleculã antigenicã este alcãtuitã din douã componente; - componenta purtãtor “carrier”care corespunde celei mai mari pãrţi a moleculei: - grupãrile determinante de specificitate sau epitopi, localizate pe suprafaţa componentei purtãtor şi formate din secvenţe specifice de monomeri. Epitopii, prin secvenţa proprie a monomerilor şi prin configuraţia spaţialã specificã, conferã individualitate chimicã şi specificitate antigenicã moleculei nonself.

alimente super anti-imbatranire

Grupãrile determinante de specificitate sunt echivalenţii moleculari şi funcţionali ai haptenei. Grupãrile determinante de specificitate se gãsesc în numãr variabil pe suprafaţa purtãtorului şi pot fi identice atât în ceea ce priveşte compoziţia chimicã, cât şi configuraţia spaţialã ca în cazul antigenelor polizaharidice cu epitopi repetitivi sau sunt diferite, atât ca secvenţã a monomerilor cât şi în privinţa configuraţiei spaţiale.

Modelul general de structurã a unui antigen. Cea mai mare parte a oricãrei molecule antigenice este reprezentatã de gruparea carrier, pe care sunt localizaţi epitopii cu diferite configuraţii spaţiale, stimulatori ai reactivitãţii imunitare. Unii epitopi pot fi unici, iar alţii sunt multipli. Uneori, epitopii stimuleazã sinteza anticorpilor cu afinitãţi diferite.

Imunologie Text1

În studiile experimentale asupra imunogenitãţii unor molecule sintetice, M. Sela a descris douã proprietãţi esenţiale ale antigenelor: 1. Imunogenitatea sau antigenitatea este proprietatea unui antigen complet, format din gruparea carrier şi epitopi, de a declanşa un rãspuns imun, humoral sau celular, ori de câte ori pãtrunde în organism pe o cale adecvatã.

Proprietatea de imunogenitate este asociatã cu gruparea carrier a moleculei de antigen, grupare care într-o oarecare mãsurã influenţeazã şi specificitatea anticorpilor. Specificitatea defineşte capacitatea antigenului întreg sau numai a epitopilor sãi de a se combina specific cu anticorpii sau cu receptorii celulari a cãror sintezã a fost indusã. Proprietatea de specificitate este dependentã, ramnoza protonică anomerică ca anti-îmbătrânire primul rând de epitopi, dar este influenţatã într-o mãsurã mai mare sau mai micã şi de gruparea carrier.

Noţiunea de imunogen, uneori, este distinctã de aceea de antigen. Noţiunea de imunogen este mai restrictivã şi semnificã proprietatea unei substanţe, în stare nativã, de a stimula rãspunsul imun, fãrã sã necesite conjugarea cu o altã moleculã. Noţiunea de antigen este mai largã, deoarece desemneazã molecule nonself care sunt imunogene în stare nativã sau devin imunogene dupã conjugarea cu o moleculã purtãtor.

Antigenul poate fi uneori inacapabil, în forma sa nativã, sã stimuleze rãspunsul imun.

secretul natural anti-îmbătrânire

Antigenele exogene sunt cele mai numeroase şi pot fi împãrţite în trei categorii: 1 naturale; 2 artificiale; 3 sintetice. Antigenele naturale formeazã categoria cea mai cuprinzãtoare. Aici sunt incluse toate macromoleculele naturale din virusuri, microorganisme, fungi, plante şi animale. Dupã dimensiuni se disting antigene moleculare “solubile” şi antigene corpusculare.

Antigenele moleculare solubile constituie gruparea cea mai numeroasã, care include toate tipurile de macromolecule: proteine, polizaharide, lipide, acizi nucleici. Antigenele corpusculare “insolubile” sunt reprezentate de virusuri şi de celule procariote şi eucariote. Cele mai studiate antigene sunt proteinele şi polizaharidele, la care se adaugã conjugatele: glicoproteine, nucleoproteine, lipoproteine, peptidoglicani, glicolipide.

Informații document

Proteinele sunt cele mai numeroase şi mai importante antigene moleculare. Diversitatea lor chimicã, generatã de variaţia secvenţei de aminoacizi este uriaşã. Practic, fiecare tip de moleculã proteicã nonself din lumea vie este un antigen pentru organismul animal şi uman, deoarece are o secvenţã unicã de aminoacizi, care determinã o structurã secundarã şi tridimensionalã proprie şi implicit, existenţa unor epitopi proprii ca secvenţã a aminoacizilor şi conformaţie spaţialã.

Imunogenitatea este o proprietate generalã a proteinelor, a celor cu rol structural colagenul, cheratina, elastina, fibroina viermelui de mãtase, proteinele capsidei viralea celor cu rol funcţional miozinã, actinã, albuminã, hemoglobinã, mioglobinã, enzime, hormoni, imunoglobulinea celor cu rol de depozit de aminoacizi ovalbumina, cazeina, gliadina – din seminţele de grâu.

Toate proteinele şi polipeptidele cu o greutate molecularã mai mare de D sunt imunogene, într-o mãsurã mai mare sau mai micã. De cele mai multe ori, pentru antigenele proteice, nu se face distincţia dintre epitopii inductori ai rãspunsului imun şi gruparea carrier, deoarece proteinele posedã un spectru continuum de determinanţi antigenici, ce corespund unor secvenţe discrete ale suprafeţei moleculare localizate în zonele cele mai expuse contactului cu receptorii sistemului imunitar.

Antigenitatea moleculelor globulare este determinatã adeseori, de configuraţia lor spaţialã, rezultatã din plierea tridimensionalã. Pentru cele mai multe proteine globulare mioglobina, hemoglobina, lizozimul, ribonucleaza etc. Moleculele proteice fibrilare cheratina, colagenul, fibroina au configuraţii mai simple decât cele globulare, catenele lor fiind aranjate sau rãsucite pe o singurã dimensiune. Determinanţii antigenici ai acestor proteine sunt secvenţiali, formaţi din aminoacizi.

Sistemul imunitar al unui organism recunoaşte un numãr limitat de determinanţi antigenici ai unei molecule proteice.

Epitopii, conformaţionali sau secvenţiali, ramnoza protonică anomerică ca anti-îmbătrânire stimuleazã rãspunsul imun in vivo, iar in vitro induc proliferarea limfocitelor, se numesc epitopi dominanţi.

O parte a determinanţilor antigenici ai unei molecule native, cel mai adesea, sunt neimunogeni imunosilenţioşinefiind accesibili sistemului imunitar al organismului, dar se pot exprima într- un anumit set de condiţii de imunizare gazdã, adjuvant etc. Aceştia sunt epitopi interni ai proteinelor globulare. Un determinant intern poate fi silenţios în molecula nativã, dar devine imunostimulator dupã clivarea enzimaticã a moleculei, in vivo sau in vitro. De aceea, M. Sela a recomandat utilizarea termenului de “grupare imunodominantã”, pentru epitopul sau epitopii care se exprimã în anumite condiţii gazdã, adjuvant, cale de ramnoza protonică anomerică ca anti-îmbătrânire şi determinã specificitatea rãspunsului imun.

Epitopii dominanţi sunt localizaţi la suprafaţa moleculei globulare. Epitopii subdominanţi devin accesibili dupã clivarea moleculei în etapa prelucrãrii în macrofag, iar epitopii criptici sunt inaccesibili fenomenului de recunoaştere imunitarã.

Imunogenitatea antigenelor proteice se modificã în diferite condiţii. Denaturarea moleculelor native sub acţiunea agenţilor chimici şi a cãldurii, modificarea configuraţiei moleculei sub acţiunea agenţilor reducãtori sau hidroliza enzimaticã, modificã imunogenitatea. Anticorpii specifici faţã de proteina nativã precipitã slab sau de loc proteina denaturatã termic sau chimic.

Formaldehida şi glutaraldehida sunt agenţi de legare încrucişatã a moleculelor proteice, constituind reţele multimoleculare stabile. Aceşti agenţi produc denaturarea proteinelor şi modificã funcţiile celor cu activitate biologicã toxine, enzime.

rid de pe frunte cum se elimina

Astfel, exotoxinele tratate cu formaldehidã, îşi pierd proprietãţile toxice, dar rãmân imunogene. Formaldehida şi glutaraldehida se folosesc pentru conservarea antigenelor cu ramnoza protonică anomerică ca anti-îmbătrânire molecularã micã peptidedar sunt mai puţin utilizate pentru conservarea proprietãţilor antigenice ale moleculelor mari.

Agenţii chimici de legare încrucişatã modificã imunogenitatea moleculelor proteice prin schimbarea conformaţiei moleculei şi mascarea epitopilor sau prin modificarea chimicã a aminoacizilor epitopului.

beneficiile suplimentului de pregnenolon anti-îmbătrânire mereu tânăr

Denaturarea semnificã deplierea structurii rãsucite a moleculelor proteice şi are loc prin modificarea pH, prin încãlzire, prin reducerea legãturilor S-S sub acţiunea ureii şi a beta- mercaptoetanolului sau a acidului performic. Prin denaturare, proteina îşi pierde nu numai funcţia biologicã, dar îşi modificã specificitatea antigenicã. De exemplu, cele 4 punţi S-S ale RN-azei, între resturile de cistinã, sunt reduse de β-mercaptoetanol şi transformate în 8 resturi de cisteinã, cu pierderea totalã a activitãţii enzimatice.

Anticorpii faţã de RN-aza pancreaticã bovinã nativã nu precipitã moleculele de RN-azã denaturatã prin reducerea legãturilor S-S. Invers, anticorpii faţã de RN-aza denaturatã, nu precipitã RN-aza nativã.

Modificarea specificitãţii anticorpilor sugereazã cã reducerea legãturilor S-S determinã pierderea epitopilor conformaţionali. Proteinele denaturate reverseazã greu la forma nativã, chiar prin restabilirea condiţiilor de mediu.

Hidroliza enzimaticã modificã configuraţia spaţialã a moleculelor proteice native şi diminuã imunogenitatea lor, cu atât mai mult cu cât fragmentele rezultate au dimensiuni mai mici. Prin clivare enzimaticã se anuleazã imunogenitatea epitopilor conformaţionali şi se relevã epitopi care în molecula nativã au statutul de epitopi criptici.

Încărcat de

O atenţie specialã s-a acordat studiului imunogenitãţii unor proteine ale cãror proprietãţi biologic-active sunt uşor de evaluat: enzime, inhibitori enzimatici, hormoni proteici, toxine, imunoglobuline în calitatea lor de antigeneproteine ale capsidei sau ale învelişului viral.

Enzimele sunt antigenice, indiferent de originea lor. Reacţia moleculelor de enzimã cu anticorpii specifici a constituit o modalitate de determinare a poziţiei epitopilor. Anticorpii faţã de diferiţi epitopi ai ramnoza protonică anomerică ca anti-îmbătrânire de enzimã modificã în grade foarte diferite activitatea ei cataliticã. Dacã anticorpii sunt specifici faţã de epitopi localizaţi la nivelul situsului activ al enzimei, molecula îşi pierde activitatea faţã de substrat, deoarece legarea anticorpilor la situsul activ inhibã competitiv legarea moleculelor de substrat.

Gradul de inhibiţie a activitãţii enzimatice este cu atât mai accentuat, cu cât molecula este mai mare. Efectul inhibitor al anticorpilor nu se produce dacã enzima a legat deja substratul specific. Dacã grupãrile determinante de specificitate ale ramnoza protonică anomerică ca anti-îmbătrânire de enzimã sunt situate în afara situsului catalitic, activitatea enzimei este parţial inhibatã, datoritã modificãrilor conformaţionale care survin dupã reacţia antigen-anticorp, sau rãmâne intactã.

Foarte rar, complexul enzimã-anticorp are un efect catalitic superior, comparativ cu enzima nativã. Hormonii sunt molecule slabimunogene, datoritã uniformitãţii relative a structurii lor chimice în regnul animal. Anticorpii specifici faţã de majoritatea hormonilor proteici se obţin prin asocierea lor prealabilã cu adjuvantul Freund. Imunogenitatea hormonilor este într-o relaţie directã cu gradul deosebirilor chimice existente între hormonul exogen şi hormonul produs de organismul receptor.

Consecinţa este sinteza anticorpilor antihormon. Proprietãţile antigenice ale insulinei sunt bine cunoscute, datoritã utilizãrii clinice a hormonului. Molecula de insulinã este alcãtuitã din douã catene polipeptidice, cu un numãr total de 51 de aminoacizi: 21 ai catenei A şi 30 ai catenei B.

Cele douã catene sunt reunite prin punţi S-S. Structura moleculelor de insulinã de la diferite specii este foarte asemãnãtoare, 47 din cei 51 de aminoacizi fiind identici.

In catena B, diferenţa este limitatã la aminoacidul C-terminal.

demachiant ivatherm

Aceste mici diferenţe ale secvenţei de aminoacizi nu modificã funcţia hormonului. De aceea, insulina, indiferent de provenienţã, este la fel de eficientã pentru tratamentul diabetului uman.

Micile diferenţe de secvenţã, în general, nu sunt sesizate de organismul receptor.

Night time Skincare Routine - Rutina mea de ingrijire a pielii seara

Totuşi, dupã ramnoza protonică anomerică ca anti-îmbătrânire prelungitã, organismele receptoare cu reactivitate imunitarã mai înaltã, sintetizeazã anticorpi anti-insulinã. Polizaharidele, deşi au complexitate structuralã relativ mare, condiţionatã de multitudinea posibilitãţilor de legare a atomilor de carbon, sunt molecule slabimunogene în stare nativã, comparativ cu proteinele.

Antigenitatea lor este conferitã de succesiunea unitãţilor componente, de configuraţia spaţialã a moleculei şi de greutatea molecularã. Cele cu greutãţi mai mici de 50 kD nu sunt imunogene. Polizaharidele sunt antigene cu epitopi secvenţiali repetitivi şi cel puţin uneori, în funcţie de originea polizaharidului şi de specia imunizatã, sunt imunogeni. Din punctul de vedere al structurii moleculare, se disting douã tipuri de polizaharide: a cele care au o catenã centralã pe care se inserã ramificaţiile laterale; b polizaharide lipsite de o catenã centralã, iar ramificaţiile sunt dispuse aleatoriu, fãrã nici o simetrie.

Rolul catenelor centrale în conferirea imunogenitãţii este controversat, dar ramificaţiile laterale au o importanţã deosebitã pentru determinarea specificitãţii antigenice a polizaharidelor. Din punctul de vedere al compoziţiei chimice pot fi homo- sau heteroplizaharide, iar în ceea ce priveşte sarcina, pot fi neutre sau încãrcate.

Oligo- şi polizaharidele pot dobândi o structurã terţiarã globularã. Uneori, configuraţia spaţialã a polimerului glucidic este determinantã pentru specificitatea sa antigenicã. Schimbãrile conformaţionale ale polizaharidelor se ramnoza protonică anomerică ca anti-îmbătrânire mai uşor decât ale proteinelor, pentru cã au bariere energetice scãzute.

Pentru polizaharide, denaturarea este practic necunoscutã, ceea ce le conferã stabilitate. Dacã imunogenitatea polizaharidelor native este slabã, adeseori ele se comportã ca haptene, adicã devin antigenice dupã cuplarea cu un purtãtor proteic, rezultând lectine, cu o foarte largã distribuţie în lumea vie. In calitate de haptene, polizaharidele tratamente anti-imbatranire 2022 militare proprietatea de specificitate, adicã se combinã cu anticorpii complementari faţã de complexul glicoproteic.

Din motive de ordin practic, cele mai studiate polizaharide din punct de vedere antigenic sunt cele de origine bacterianã: dextranul şi polizaharidele capsulare. Dextranii sunt polimeri ramificaţi de glucozã, resturile glucozil fiind unite mai ales prin legãturi de tip αdar în funcţie de specia producãtoare, punctele de ramificaţie ale catenelor polimere pot fisau Dextranii sunt sintetizaţi în special de unele bacterii lactice, din zaharozã, dupã reacţia:Dextranazã Dextranii au greutãţi moleculare foarte diferite pânã la Dîn funcţie de gradul de polimerizare.

Nu sunt imunogeni şi de aceea se folosesc ca înlocuitori ai plasmei. Prin transfuzii repetate cu soluţii de dextran la om şi prin injectare repetatã la şoarece, s-au sintetizat anticorpi antidextran. Specificitatea anticorpilor antidextran este foarte înaltã.

In serul animalelor imunizate cu dextrani s-au detectat douã tipuri de anticorpi: unii specifici faţã de resturile de glucozil legate şi alţii specifici faţã de resturile de glucozil legatece nu dau reacţii încrucişate, deşi deosebirea dintre cele douã categorii de molecule de dextran constã numai în modul diferit de legare a resturilor de glucozil între ele.

Polizaharidele capsulare se pot gãsi fie subforma moleculelor libere “solubile”fie subformã corpuscularã ataşate celulelor bacteriene capsulate. Variaţiile biochimice ale polizaharidelor capsulare, determinate de compoziţia glucidicã a catenei, de secvenţa monomerilor sau de modul de legare a lor în catenã, conferã tulpinilor bacteriene, specificitate antigenicã de tip.

La Str. In compoziţia lor intrã hexoze, pentoze, derivaţii lor aminaţi, metilaţi etc. Specificitatea antigenicã a polizaharidelor capsulare depinde atât de compoziţia chimicã, cât şi de succesiunea monomerilor în catena polizaharidicã. Ca vaccinuri, polizaharidele induc starea de toleranţã. În stare purificatã sunt molecule neimunogene, datoritã uniformitãţii lor structurale în lumea vie. Injectarea lor la animale nu induce sinteza anticorpilor.

Acizii nucleici nativi sunt conjugate nucleoproteice, în care acizii nucleici au rolul de haptenã. Majoritatea epitopilor conjugatului sunt conformaţionali. O fracţie din anticorpii anti-conjugat se combinã cu acizii nucleici. Anticorpii anti-acizi nucleici se combinã cu acizii nucleici în stare purã, indiferent de provenienţã.

Proteinele asociate acizilor nucleici conferã o nouã specificitate antigenicã şi determinã sinteza anticorpilor care se combinã cu proteina putãtor. Experimental, anticorpii anti-acizi nucleici se obţin pe una din urmãtoarele cãi: 1. Imunizarea cu bacteriofagi din seria T par T2, T4, T6supuşi şocului osmotic. ADN al acestor fagi se deosebeşte de ADN din celulele eucariote, prin prezenţa 5-hidroxi-metilcitozinei glicozilate, în locul citozinei. Anticorpii au specificitate faţã de bazele glicozilate, ceea ce explicã lipsa reacţiilor încrucişate cu alţi acizi nucleici.

Imunizarea cu ribosomi din celulele vegetale sau animale.

masca de fata cu aloe vera si ou

Imunizarea cu conjugate haptenã-proteinã, în care haptena este reprezentatã de baze azotate, ribonucleozide, dezoxiribonucleozide, nucleotide, dinucleotide şi trinucleotide. Anticorpii sintetizaţi reacţioneazã atât cu haptena cât şi cu ADN nativ sau denaturat.